Seguramente al comprar carne has visto ese líquido rojo que generalmente la acompaña y obviamente pensaste que se trataba de sangre.
Ese líquido rojo es una proteína llamada mioglobina. Su función es almacenar oxígeno en las células musculares.
Y es esta proteína la que "pinta" de color rojo a la carne, y en consecuencia, también tiñe de ese tono el agua del tejido muscular (la que confundimos con sangre).
Cuando cocinas la carne, la mioglobina cambia su color de rojo a marrón y es así como sabrás que tu carne está ya cocinada.
¿QUE ES LA HEMOGLOBINA Y CUAL ES SU FUNCION?
La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina. Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Menos comúnmente se la ha denominado también miohemoglobina o hemoglobina muscular.
Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
La mioglobina fue la primera proteína cuya estructura tridimensional se determinó experimentalmente. En 1958, John Kendrew y sus colegas determinaron la estructura de la mioglobina empleando cristalografía de rayos X de alta resolución. Por este descubrimiento, John Kendrew obtuvo en 1962 el Premio Nobel de Química, compartido con Max Perutz
Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrófobos
se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están
expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura
secundaria tiene una conformación de hélice alfa; de hecho, existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H.
Dentro de una cavidad hidrófoba de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo. Esta unidad no polipeptídica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína.
La mioglobina y el citocromo B562 forman parte de las proteínas hémicas, que intervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte de electrones y la fotosíntesis.
Estas proteínas poseen como grupo prostético un tetrapirrol cíclico o
grupo hem, o hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares
enlazados por puentes de alfa metileno. En el centro de este anillo
existe un hierro ferroso (Fe+2).
En el caso del citocromo la oxidación y reducción del átomo
de hierro son esenciales para la actividad biológica. Por el contrario,
la actividad biológica de mioglobina y hemoglobina se pierde si se
oxida el Fe+2.
En la mioglobina no oxigenada, el hierro del hemo se encuentra
aproximadamente a 0,03 nm fuera del plano del grupo en dirección al
residuo de histidina HisF8. La oxigenación de la mioglobina produce el
movimiento del átomo de hierro, ya que el oxígeno ocupa la sexta
posición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 0,01nm
fuera del plano del hemo.
Este movimiento de HisF8 produce el cambio conformacional de algunas
regiones de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las
células deficientes de oxígeno, donde éste se requiere para la
generación de energía metabólica dependiente de ATP.
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